Karboksipeptidazė (CP) skaido aminorūgštį polipeptidinės grandinės C gale.
Kas yra karboksipeptidazės skilimas?
Karboksipeptidazė A atskiria aromatines arba šakotos grandinės aminorūgštis; karboksipeptidazė B skaldo iš bazinių aminorūgščių. Galutinis kasos proteolizės rezultatas yra kai kurios laisvosios aminorūgštys ir oligopeptidų mišinys. … Skrandžio fazėje pepsinai skaido b altymus į polipeptidus ir kai kurias aminorūgštis.
Kur skaidomos aminorūgštys?
Peptidinis substratas yra fermento paviršiaus griovelyje su peptidine jungtimi, kuri turi būti hidrolizuojama virš katalizinės vietos (čia parodyta kaip raudonas apskritimas). Aminorūgštis, sudaranti skaidomos jungties karboksilo grupę, yra kišenėje po katalizine vieta.
Kaip karboksipeptidazė A skaido b altymą?
Karboksipeptidazė (EC numeris 3.4. 16 - 3.4. 18) yra proteazės fermentas, kuris hidrolizuoja (skaldo) peptidinę jungtį karboksi gale (C-gale) b altymo ar peptido pabaiga. Tai prieštarauja aminopeptidazėms, kurios skaido peptidines jungtis b altymų N gale.
Ką veikia karboksipeptidazė A?
Karboksipeptidazė A (CPA) yra cinko turinti metaloproteazė, kuri pašalina aminorūgščių likučius iš peptidinės grandinės C-galo . Tai buvo vienas iš intensyviausiai tiriamų fermentų katalizinio MIP lauke. Katalizinis CPA veikimasapima dvi guanidinio grupes ir Zn2+ joną.