Prolinas dažnai randamas α spiralės gale arba posūkiuose arba kilpose. Skirtingai nuo kitų aminorūgščių, kurios polipeptiduose egzistuoja beveik vien tik transformacijos pavidalu, prolinas peptiduose gali būti cis konfigūracijos.
Ar alfa spiralėse yra prolino likučių?
Dabar, kai b altymų duomenų banke yra daugiau nei 30 000 b altymų struktūrų, aišku, kad prolino liekanos yra α-spiralėse, kur jos dažnai atlieka svarbų vaidmenį b altymo struktūroje ir funkcijoje.
Kokios aminorūgštys yra alfa spiralėse?
Bet kuri iš 20 aminorūgščių gali dalyvauti α-spirale, tačiau kai kurios yra palankesnės nei kitos. Ala, Glu, Leu ir Met dažniausiai randami spiralėse, o Gly, Tyr, Ser ir Pro mažiau tikėtina.
Ar beta versijos lapuose yra prolino?
Prolinui neteikiama pirmenybė beta lakštų struktūrose, nes jis negali užbaigti H-sujungimo tinklo. Kai prolino atsiranda lakštuose, jis gali būti išsipūtęs arba lakšto kraštas, kur amino-vandenilio jungties donoro trūkumas nėra labai svarbus.
Ką sudaro alfa spiralės?
Alfa spiralė (α-spiralė) yra įprastas antrinės b altymų struktūros motyvas ir yra dešiniosios rankos spiralės konformacija, kurioje kiekvienas stuburas N-H grupuoja vandenilį ryšiai su stuburu C=O. aminorūgščių grupė, esanti keturiomis liekanomis anksčiau b altymų sekoje.
